Risonanza magnetica nucleare e imaging (2014/2015)

Corso disattivato

Codice insegnamento
4S000659
Crediti
6
Coordinatore
Michael Assfalg
Settore disciplinare
CHIM/06 - CHIMICA ORGANICA
Lingua di erogazione
Italiano
L'insegnamento è organizzato come segue:
Attività Crediti Periodo Docenti Orario
teoria 5 I sem. Michael Assfalg
laboratorio 1 I sem. Michael Assfalg

Orario lezioni

Obiettivi formativi

Modulo:
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Questo corso fornisce un quadro di concetti scientifici e una panoramica dettagliata delle applicazioni delle tecniche di risonanza magnetica nucleare (NMR). Gli studenti imparano a conoscere una delle tecniche biofisiche più versatili nelle scienze della vita, sviluppando la capacità di comprendere i principi della spettroscopia in soluzione e stato solido e come tecnica di immagine. Attraverso la presentazione dei metodi e discussione di casi di studio, gli studenti acquisiscono le basi per gestire un ampio spettro di argomenti. Questi includono: determinare la struttura e la dinamica di piccole e grandi biomolecole, nonché dei loro addotti supramolecolari, valutare la qualità dei prodotti biotecnologici, studio degli stati fisiologici o patologici di biomolecole, monitoraggio delle perturbazioni ai profili metabolici e identificazione di biomarcatori di patologia, l'applicazione di imaging medico per la diagnosi della malattia.

Programma

Modulo:
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Principi fisici di base. Lo spettrometro NMR. L'esperimento 1D. Osservabili NMR. Rilassamento di spin. Correlazione eteronucleare. Spettri NMR multi-dimensionali.
Analisi di composti a basso peso molecolare. Parametri NMR comuni. Strategie di assegnazione. Scambio chimico. Banche dati spettrali.
NMR in metabolomica. Analisi di miscele complesse di metaboliti in fluidi biologici. Metodi di preparazione del campione. Identificazione di Metaboliti. Fingerprinting metabolico. Analisi statistica multivariata. Metodi di diffusione.
NMR di proteine. Strategie di marcatura isotopica. Valutazione della purezza del campione, folding, stato di aggregazione. Assegnazione delle risonanze. Mobilità delle proteine. Determinazione strutturale.
Studi di interazione. Interazioni di proteine con ligandi e proteine partner. Metodi di rilassamento e di trasferimento di saturazione. Mappatura dei chemical shift e relazione struttura-attività (SAR) mediante NMR.
NMR in cellula. Studio di biomolecole in ambienti fisiologici. Proprietà chimico-fisiche delle cellule. Effetti di affollamento e confinamento. Delivery intracellulare. Espressione della proteina ricombinante. Metodi di preparazione del campione. NMR in E. coli, oociti, cellule umane.
Solid-state NMR. Interazioni anisotropiche. Magic Angle Spinning. Applicazioni su proteine di membrana e fibrille.
La risonanza magnetica per immagine. Gradienti di campo magnetico e selezione delle slices. Tecniche di imaging di base. Contrasto in risonanza magnetica. MRI nelle cliniche. MRI molecolare.

Sono previste esercitazioni sulla analisi di spettri NMR di piccole molecole e proteine, metodi di trasformazione degli spettri, impostazione di spettri NMR, preparazione di campioni

Modalità d'esame

Modulo:
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La valutazione sarà basata su una discussione orale degli argomenti previsti.

Materiale didattico
Titolo Formato (Lingua, Dimensione, Data pubblicazione)
10 NMR di proteine  pdfpdf (it, 3681 KB, 27/10/14)
11 Marcatura isotopica  pdfpdf (it, 7423 KB, 29/10/14)
12 Determinazione strutturale  pdfpdf (it, 2999 KB, 29/10/14)
13 Mobilità proteine  pdfpdf (it, 4049 KB, 04/11/14)
14 Proteina legante  pdfpdf (it, 1394 KB, 05/11/14)
15 Proteina Legante 2  pdfpdf (it, 2404 KB, 06/11/14)
1 Materiale  pdfpdf (it, 21 KB, 07/10/14)
2 Basi fisiche  pdfpdf (it, 391 KB, 07/10/14)
3 Spostamento chimico  pdfpdf (it, 1717 KB, 13/10/14)
4 Accoppiamento scalare  pdfpdf (it, 2560 KB, 13/10/14)
5 Rilassamento  pdfpdf (it, 2283 KB, 14/10/14)
6 Strumentazione Pratica  pdfpdf (it, 1243 KB, 15/10/14)
7 Metabolomica  pdfpdf (it, 7330 KB, 20/10/14)
8 NMR 2D omonucleare  pdfpdf (it, 2026 KB, 22/10/14)
9 NMR 2D eteronucleare  pdfpdf (it, 1364 KB, 22/10/14)
DomandeTipo  docxdocx (it, 25 KB, 15/01/15)